Lipase bersifat kiral, yang berarti dapat digunakan untuk diester prokiral hidrolisis enantioselektif. Beberapa prosedur telah dilaporkan untuk aplikasi dalam sintesis bahan kimia. Lipase umumnya bersumber dari hewan, namun dapat juga bersumber dari mikroba.
Lipase memiliki banyak sekali aplikasi industri dan bioteknologi yang bergantung pada variasi reaksi yang dikatalisisnya. Berdasarkan reaksi hidrolitik, biokatalis ini dapat diterapkan: dalam industri makanan untuk modifikasi lipid melalui degradasi triasilgliserol lengkap atau sebagian, sehingga menghasilkan makanan dengan sifat sensorik yang lebih baik ; sebagai pembantu pencernaan; dimasukkan ke dalam deterjen, memfasilitasi penghilangan noda lemak dari kain. Melalui reaksi sintetik, lipase dapat diterapkan pada produksi biodiesel karena lipase mengkatalisis transesterifikasi minyak nabati dan alkohol sederhana. Di sisi lain, salah satu aplikasi lipase yang paling relevan adalah dalam industri farmasi dimana, melalui reaksi hidrolitik atau esterifikasi, lipase dapat membedakan enansiomer dari substrat rasemat dan menghasilkan obat enantiopure spesifik, seperti dalam kasus profen dan atenolol. Selain itu, dalam beberapa aplikasi ini, lipase dapat diimobilisasi dalam bahan pendukung inert untuk meningkatkan sifat-sifatnya, termasuk stabilitas dan selektivitas, dan memungkinkan penggunaan kembali.
Lipase adalah enzim yang banyak diproduksi oleh hewan , tumbuhan  dan mikroorganisme , dengan mikroorganisme menjadi sumber lipase komersial yang paling representatif. Setiap spesies penghasil lipase mempunyai rangkaian lipase tersendiri dengan tingkat aktivitas, stabilitas, dan selektivitas substrat yang berbeda, sesuai dengan kebutuhan fisiologis dan metaboliknya. Tantangannya adalah mengidentifikasi varian lipase alami yang jumlahnya hampir tak ada habisnya, yang memiliki potensi terbaik sebagai katalis dalam reaksi yang diinginkan.
 Program skrining yang rumit dan efektif yang didedikasikan untuk mencari lipase baru terus berlanjut dengan menggunakan mikroorganisme yang dapat dikultur di laboratorium  atau perpustakaan metagenomik sebagai titik awal . Karena serangan baru dapat ditemukan pada mikroorganisme yang tidak bekerja dengan baik dalam pengaturan produksi atau hanya melalui rangkaian DNA, produksi heterolog adalah kunci untuk memanfaatkan keragaman lipase. Inang utama yang digunakan untuk produksi lipase rekombinan adalah Escherichia coli dan Komagataella phaffii (sebelumnya dikenal sebagai Pichia pastoris) , namun spesies lain dengan kapasitas sekretori yang lebih kuat juga semakin banyak digunakan. Dalam konteks ini, organisme sekretor alami yang kuat, seperti jamur berfilamen, dapat berfungsi sebagai inang unggul dengan hasil tinggi untuk produksi heterolog  Misalnya Aspergillus spp. dan Trichoderma reesei adalah inang eukariotik yang memiliki jalur sekretorik yang sangat efisien, mencapai lebih dari 30 g protein per liter media. Selain itu, spesies Bacillus yang berbeda merupakan alternatif yang bagus untuk produksi rekombinan enzim prokariotik, mencapai tingkat 20 g protein per liter media Namun, meskipun beberapa penelitian tentang kelebihan produksi lipase homolog atau heterolog telah dilaporkan oleh pekerja industri ini kemampuan mereka untuk menghasilkan lipase rekombinan masih merupakan bidang yang perlu dieksplorasi lebih lanjut.
Berbeda dengan esterase yang lebih suka menghidrolisis ester "sederhana" dan trigliserida yang tersusun dari asam lemak rantai pendek (lebih pendek dari C6), lipase sebagian besar aktif terhadap substrat yang tidak larut dalam air, seperti trigliserida yang tersusun dari asam lemak rantai panjang. Akibatnya, lipase mempunyai sifat kinetik spesifik, yang berkaitan dengan konformasi situs katalitiknya yang diberikan oleh penutup atau penutup subdomain fleksibel yang terletak di atas situs aktif.Â
Dengan adanya substrat yang tidak larut, struktur ini mengalami perubahan struktural yang disebut aktivasi antarmuka- memberikan konformasi terbuka pada situs katalitik dan meningkatkan aktivitas lipase. Dalam kondisi yang lebih berair, kelopaknya mempunyai struktur tertutup, sehingga lipase menjadi tidak aktif. Lipase, secara umum, bekerja pada berbagai kondisi pH. Biasanya, enzim lipolitik bakteri cenderung bekerja pada kondisi pH basa, sedangkan lipase jamur lebih menyukai kondisi asam. Terlepas dari aspek-aspek tersebut, lipase dapat diselidiki berdasarkan selektivitas substratnya, termasuk regio- dan enansioselektivitas, yang menjadikan enzim ini pilihan yang sangat baik untuk produksi senyawa enantiopure dengan nilai tambah yang tinggi.
PARMAKOLOGIS LIPASE
Lipase adalah salah satu enzim yang paling banyak digunakan dalam industri farmasi karena efisiensinya dalam sintesis organik, terutama dalam produksi obat enantiopure. Dari sudut pandang industri, pemilihan sistem ekspresi yang efisien dan inang untuk produksi lipase rekombinan sangatlah penting. Inang yang paling banyak digunakan adalah Escherichia coli dan Komagataella phaffii (sebelumnya dikenal sebagai Pichia pastoris) dan strain Bacillus dan Aspergillus yang lebih jarang dilaporkan. Penggunaan sistem ekspresi yang efisien untuk memproduksi lipase homolog atau heterolog secara berlebihan seringkali memerlukan penggunaan promotor yang kuat dan ekspresi pendamping dari pendamping. Teknik rekayasa protein, termasuk desain rasional dan evolusi terarah, adalah strategi yang paling banyak dilaporkan untuk meningkatkan karakteristik lipase. Selain itu, lipase dapat diimobilisasi dalam berbagai pendukung yang memungkinkan peningkatan sifat dan penggunaan kembali enzim.
KARAKTERISTIK STRUKTURAL LIPASE
Mengetahui dan memahami struktur suatu enzim merupakan kunci penting tidak hanya untuk meningkatkan produksi enzim, tetapi juga terutama untuk memberikan informasi untuk rekayasa protein melalui mutagenesis terarah di lokasi. Mengenai ciri struktural lipase, lipase terdiri dari domain inti yang aktif secara katalitik (lipatan /-hidrolase), mirip dengan hidrolase lainnya, mengandung triad katalitik dan lubang oksianion. Mereka mungkin juga berisi modul struktural tambahan, seperti struktur penutup atau penutup. Sebagian besar lipase memiliki domain inti aktif yang sebagian besar terdiri dari delapan untai paralel yang membentuk lembaran pusat yang dipilin secara super-heliks yang dikelilingi oleh sejumlah heliks yang bervariasi. Namun, jumlahnya, serta organisasi untaian , mungkin masih terdiversifikasi.Â
Misalnya, lipase Bacillus subtilis tidak memiliki untaian 1 dan 2 pada lipatan kanonik [105]. Selain itu, struktur sinar-X pertama dari lipase trigliserida (Mucor miehei) dilaporkan oleh Brady et al. . mengilustrasikan struktur tiga dimensi dua lipase mikroba dengan tutup dalam konformasi terbuka dan tertutup.
